鸡胸肉蛋白质含量高、脂肪含量低，深受消费者喜爱。近年来，预制调理鸡胸肉因烹饪方式简单、便捷，市场需求逐年增长，销量不断提升。目前，预制调理肉制品最主要的贮藏和运输方式分别为冷冻和冷链运输，低温（-18 ℃及以下）可通过抑制微生物及酶活性保障产品安全。然而，传统冷冻技术虽能实现长期贮藏，但无法避免冻结过程中冰晶形成造成的肌纤维结构损伤与肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP）功能特性劣变，导致解冻后肉品质地松散、风味损失及加工特性下降。MP凝胶化是决定肉制品质构和功能特性的关键过程，其本质是MP在热诱导下通过特定的分子间作用力（氢键、疏水相互作用及二硫键等）形成三维网络结构的过程。良好的凝胶特性能提高肉制品持水能力和乳化特性，进而改善其品质和风味[1]。调理鸡胸肉MP的凝胶特性与其蛋白质量和凝胶网络的有序构建密切相关。
近年来，为克服传统冷冻局限，新型物理场辅助冷冻技术（如电场与磁场辅助冷冻、超声波辅助冷冻、高压辅助冷冻等）逐渐成为研究热点。其中，磁场辅助冷冻因其非热效应、节能潜力及冰晶生长调控优势[2]备受关注。该技术利用静磁场或交变磁场影响水分子氢键排列和冰晶成核过程，改变冰晶形态、大小及分布，进而提升冻结速率[3-4]。适当强度的磁场可促进细小且均匀的冰晶形成，减少大冰晶对肌纤维与肌细胞结构的机械损伤[5]，进而改善冷冻肉品品质。此外，该技术还具有能耗低、设备简单及易于规模化应用等潜在优势，具有广阔的发展前景。适当的磁场强度可通过调控冰晶生长减少肌纤维结构破坏，从而保护MP天然构象[6-9]，并通过干预水分子与蛋白质相互作用间接调控蛋白质凝胶性能[10-13]。丁国庆等[14]研究发现，静磁场辅助冻结能够改善冻结过程对MP致密网络的损伤，进而减轻冷冻竹节虾的解冻损失、蒸煮损失和离心损失；李慧杰等[15]研究发现，与传统冰箱冻结相比，磁场辅助冻结后水与蛋白质之间的结合更紧密，且冻结时产生的冰晶更小、冻结速率更快，猪肉保水性、色泽和嫩度均得以提高；孙明鑫等[16]研究发现，磁场辅助冷冻可缩短肉饼冻结时间，且冻结时产生的冰晶更细小，解冻后对肉饼组织结构损伤较小，肉饼硬度、弹性、凝聚力和咀嚼性均得以改善。Yang Kun等[17]研究指出，低磁场（3.8 mT）结合pH值（6.5和7）调控可暴露MP色氨酸和酪氨酸残基，改变其二级结构，低频磁场通过调控分子重排和交联作用促使MP形成有序凝胶网络并增强其持水能力。然而，磁场能否通过调控调理鸡胸肉MP凝胶特性改善其加工特性仍不明确。
基于团队前期对1～5 mT磁场辅助冻结下调理鸡胸肉品质与MP结构研究，本研究选取2、3、4 mT 3 种较优强度，以常规冻结组（-20 ℃空气冷冻）为对照，探究磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP凝胶特性的影响，通过测定MP凝胶的物理性能、流变学特性、持水能力、水分分布、分子间作用力及MP二级结构，解析磁场强度对蛋白质凝胶变性温度、水分迁移和分子间作用力的影响规律，探究磁场辅助冻结调控MP凝胶特性的作用途径，以期从改善预制调理肉制品加工特性角度为磁场辅助冻结技术在冷冻调理肉制品中的应用提供理论依据和技术支持。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
新鲜鸡胸肉、食用盐、料酒、玉米淀粉、白砂糖、辣椒粉、葱粉 市购。
氯化钠、1,4-哌嗪二乙磺酸（piperazine-N,N’-bis(2-ethanesulfonic acid)，PIPES）、乙二醇双(2-氨基乙醚)四乙酸（ethy leneglycol bis(2-aminoethylether) tetraaceticacid，EGTA）、牛血清蛋白、β-巯基乙醇、尿素、十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate，SDS）、磷酸盐上海麦克林生化科技股份有限公司；Bradford蛋白浓度测定试剂盒 北京索莱宝科技有限公司；试剂均为分析纯。
1.2 仪器与设备
MIF-FI磁场冷冻冷藏试验箱 英都斯特（无锡）感应科技有限公司；TU-1810紫外分光光度计 北京普析通用仪器有限责任公司；BC/BD-100GHEPG卧式冷藏冷冻转换柜 青岛海尔特种电冰柜有限公司；ASK-420C真空包装机 福建安盛科机械设备有限公司；HYC-220海尔立式冷藏柜 青岛海尔生物医疗股份有限公司；SZ-22A绞肉机 广州旭众食品机械有限公司；FE-28 pH计、PL602-E电子天平 梅特勒-托利多科技（中国）有限公司；AvantiJ-26S XPI高速冷冻离心机美国Beckman Coulter公司；T25高速匀浆机 德国IKA公司；TA.XT Plus质构仪 英国Stable Micro Systems 公司；NM120核磁共振成像分析仪 苏州纽迈分析仪器股份有限公司；Discovery HR-1动态旋转流变仪 美国TA公司；YS3010光栅分光测色仪 深圳三恩时智能科技有限公司；Lab-1-50冷冻干燥机 北京博医康实验仪器有限公司；Vertex傅里叶变换红外（Fourier transform infrared，FTIR）光谱仪 布鲁克（北京）科技有限公司。
1.3 方法
1.3.1 样品制备
取预先冷却至4 ℃的新鲜鸡胸肉，在4 ℃环境下去除可见结缔组织和脂肪，36 块肌肉样品随机分为6 组，每组包含3 只不同鸡的6 块肌肉样本（即每组3 个生物学重复和2 个技术重复）。沿肌纤维方向分割为3 cm×3 cm×2.5 cm的肉块，每块质量约为（30±1）g。加入腌制液（3.5%食用盐、6%料酒、8%玉米淀粉、0.7%白砂糖、0.6%辣椒粉、0.15%葱粉、20%水，m/m，均以肉质量计），4 ℃滚揉腌制10 min，待腌制液均匀分布于肉块表面，置于4 ℃冰箱冷藏腌制3 h。在2、3、4 mT 3 个强度下进行磁场辅助冻结（MF-2、MF-3、MF-4）， 以常规冻结方法（-20 ℃空气冷冻）为对照组。
1.3.2 MP提取
参考Li Yang等[18]的方法并略作修改。将各组解冻后的调理鸡胸肉样品使用2 倍体积的磷酸盐缓冲液（0.1 mol/L NaCl、10 mmol/L Na2HPO4/NaH2PO4、2 mmol/L MgCl2、1 mmol/L EGTA、pH 7.0、4 ℃）清洗，去除表面调味料等杂质，经绞肉机绞碎后，将肉糜与4 倍体积的上述磷酸盐缓冲液充分混合，10 000 r/min 匀浆2 min，匀浆液于4 ℃、2 500×g离心15 min，弃去上清液，沉淀在相同条件下使用蛋白提取缓冲液洗涤，再次匀浆离心，重复2 次。所得沉淀与4 倍体积的磷酸盐缓冲液（0.1 mol/L NaCl、10 mmol/L Na2HPO4/NaH2PO4、pH 6.25、4 ℃）混合，按上述条件高速匀浆、 离心，重复3 次，最终沉淀即为MP。采用双缩脲法测定MP质量浓度。
1.3.3 凝胶制备
采用15 mol/L PIPES缓冲液（0.6 mol/L NaCl、15 mmol/L PIPES、pH 6.25、4 ℃）将不同处理组的MP样品稀释至60 mg/mL，转移至50 mL离心管，469×g离心3 min脱气，倒入10 mL烧杯（直径25 mm、高度37 mm），封口膜密封，置于25 ℃恒温水浴锅中平衡10 min，再以1 ℃/min升温至80 ℃，保持30 min，确保MP充分凝胶化。凝胶形成后迅速置于冰水混合物中快速冷却，4 ℃贮藏24 h，用于后续测定。
1.3.4 白度测定
使用光栅分光测色仪的D65光源和10°视场测定凝胶的亨特白度（WH），将凝胶样品切成质量相同的小块，用保鲜膜包裹，对MP凝胶样品表面的亮度值（L*）、红度值（a*）、黄度值（b*）进行测定，实验重复3 次。在测定之前使用标准白板校准仪器。WH基于色差原理计算样品与纯白的偏离程度，WH越高，凝胶越接近于纯白，按式（1）计算WH：
1.3.5 凝胶强度测定
参考Wu Xiaoyu等[19]的方法并略作修改。使用质构仪测定样品的凝胶强度，采用P/0.5不锈钢圆柱形探头。参数设置：测前速率1 mm/s、测中速率0.5 mm/s、测后速率1 mm/s、下压位移10 mm、触发力5 g。使用软件自带函数计算凝胶强度，以下压过程中最大压力（N）表示。
1.3.6 动态流变性质测定
参考Wang Yuntao等[20]的方法并稍加修改。将60 mg/mL MP样品均匀涂抹至动态旋转流变仪的60 mm平行板和样品平台上，间隙1 000 μm，为防止水分挥发，用甲基硅油覆盖平行板与样品平台的缝隙。参数设置：角频率1.0 rad/s、应变1%，以2 ℃/min由20 ℃匀速升温至80 ℃，连续记录储能模量（G’）。
1.3.7 持水性测定
以凝胶离心损失率评估凝胶持水性[21]。切取2～3 g凝胶置于装有脱脂棉的离心管中，准确称取离心前试管质量（m0/g）、试管和凝胶质量（m1/g），4 ℃、10 000×g离心10 min，再次称取离心管与凝胶质量（m2/g），实验重复3 次。按式（2）计算凝胶离心损失率：
1.3.8 水分流动性及其分布测定
参考Zhang Min等[22]的方法，采用核磁共振成像分析仪测定凝胶水分分布特性。称取2 g凝胶样品置于核磁管中，使用CPMG（Carr-Purcell-Meiboom-Gill）脉冲序列测定氢质子自旋-自旋弛豫时间（T2），参数设置：采样频率200 kHz、重复间隔时间5 000 ms、等待时间0.216 ms、回波个数12 000、重复扫描8 次，前放挡位设为2。通过仪器配套的Multi-Exp Inv-Analysis软件分析水分分布特征。
1.3.9 分子间作用力测定
参考Xue Siwen等[23]的方法。分别配制5 种缓冲液：0.05 mol/L NaCl（S1）、0.6 mol/L NaCl（S2）、0.6 mol/L NaCl+1.5 mol/L尿素（S3）、0.6 mol/L NaCl+8 mol/L尿素（S4）、0.6 mol/L NaCl+8 mol/L尿素+0.5 mol/L β-巯基乙醇（S5）。取2 g凝胶分别与10 mL上述溶液混合，20 000 r/min匀浆1 min后，4 ℃反应1 h，10 000×g离心15 min，收集上清液，采用蛋白浓度试剂盒基于考马斯亮蓝法测定上清液蛋白质量浓度。其中，S1中的蛋白质量浓度为非特异性结合贡献，S2和S1、S3和S2、S4和S3、S5和S4蛋白质量浓度之差依次表示离子键、氢键、疏水相互作用、二硫键贡献，结果以mg/mL表示。
1.3.10 二级结构测定
参考吴黎明等[24]的方法并略作调整。将样品冷冻干燥后，与KBr以1∶150（m/m）混合并研磨均匀，压制成直径7 mm的半透明薄片。采用FTIR光谱仪采集光谱，参数设置：分辨率4 cm-1、扫描累加32 次、波数范围4 000～400 cm-1。使用PeakFit v4.12软件对酰胺I带（1 600～1 700 cm-1）进行二阶导数去卷积及高斯-洛伦兹分峰拟合（拟合优度（R2）＞0.995），根据各子峰面积 积分计算二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲）相对含量。
1.4 数据处理
所有数据均基于3 次生物学重复和6 次平行实验，结果以平均值±标准差表示。使用SPSS 25.0软件进行单因素方差分析；组间差异显著性分析采用Duncan多重比较检验，以P＜0.05表示差异显著。使用Origin 2022软件进行数据可视化分析。
2 结果与分析
2.1 磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP凝胶WH的影响
凝胶白度是评价蛋白质凝胶外观品质的重要指标，白度可反映MP的氧化修饰情况[25]。凝胶白度受多种因素影响，包括凝胶网络的紧密性、表面平整度及蛋白质构成等因素[26]。如表1所示，在冻结过程施加磁场后，凝胶WH从对照组的78.44升至MF-3组的81.21，其中MF组WH均显著高于对照组（P＜0.05）。蛋白质在加工过程中会发生氧化修饰作用，生成羰基化合物，同时内部巯基等疏水基团暴露，氧化为二硫键，二者会诱发褐变反应，降低凝胶白度。本团队前期研究发现，适宜强度的磁场辅助冻结可通过减少活性氧生成降低羰基化合物生成，且磁场能够通过调控冰晶形成减少肌纤维结构机械损伤，有助于维持肌原纤维蛋白质的天然构象，巯基得以稳定存在，热诱导凝胶化时会形成致密的网络结构[27]，进而降低入射光在凝胶表面的漫反射损耗，白度升高[28-29]。另一方面，调理鸡胸肉中含有色素类调味品，对照组（传统冷冻）鸡胸肉因粗大冰晶造成的组织结构破坏程度较高，可能导致色素类物质渗透进入细胞内部并与蛋白质发生交联，形成具有较低白度的显色复合体，进而影响凝胶色泽。
表1 不同磁场强度处理调理鸡胸肉MP凝胶WH与凝胶强度Table 1 Whiteness and strength of heat-induced MP gels from prepared chicken breast treated with different MF intensities
注：同列小写字母不同表示组间差异显著（P＜0.05）。表2同。
MF-279.43±0.04c0.64±0.06bMF-381.21±0.60a0.94±0.94a组别WH凝胶强度/N对照78.44±0.04d0.57±0.08bMF-480.45±0.11b0.84±0.84a
2.2 磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP凝胶强度的影响
如表1所示，与对照组相比，磁场辅助冻结可显著提高MP凝胶强度（P＜0.05），在磁场强度为3 mT时达到最大值（0.94 N），磁场强度从2 mT增至3 mT时，凝胶强度持续升高，但当磁场强度继续增强时，凝胶强度反而呈现下降趋势。适当强度的磁场可强化MP凝胶网络结构的稳定性，而过高的磁场强度则可能导致蛋白质分子过度展开，降低蛋白质分子间交联能力，进而减弱凝胶网络的致密性。此外，过高的磁场强度还会促使蛋白质二硫键交联进一步加强，从而增强静电相互作用，增加蛋白质簇间距，最终形成相对松散和脆弱的凝胶结构[30]。Wu Xiaoyu等[19]研究发现，9 mT磁场处理MP能够促进肌红蛋白结构重排，导致内部反应基团暴露，有助于MP之间的水合作用和交联作用。Wu Di等[31]利用3.8 mT直流磁场（direct current magnetic field，DCMF）在不同温度下处理MP凝胶，发现低温结合DCMF处理能显著提高凝胶持水性，这是由于凝胶化过程中生成的二硫键可促进蛋白质分子间交联，形成更为稳定的网络结构，进而提升凝胶强度[32]，这与本研究结果一致。
2.3 磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP凝胶动态流变性质的影响
如图1所示，各组MP凝胶在升温过程中均出现一个转变峰，对照组和MF组的转变峰值温度分别约在52 ℃和55 ℃，这与MP中肌球蛋白的变性聚集相关。肌球蛋白作为MP凝胶化的关键功能组分，其热变性行为直接影响凝胶形成过程。动态流变分析显示，当温度从20 ℃升至47 ℃左右时，G′逐渐下降，反映肌球蛋白头部发生变性；随后G′逐渐上升至峰值，在温度进一步升至60 ℃左右时，G′逐渐下降，表明肌球蛋白尾部发生变性，导致凝胶网络结构暂时性弱化；当温度从60 ℃升至80 ℃时，由于蛋白质分子间作用力增强并发生交联，G′迅速增大，MP凝胶化完成，形成不可逆的热诱导凝胶[33]。当MP完全凝胶化时，其最终G′越大，凝胶弹性越强、凝胶强度越高[34]。MF-3组G′最高，MF-4和MF-2次之，均显著高于对照组（P＜0.05），表明适宜强度磁场辅助冻结的调理鸡胸肉MP有助于形成更均匀稳定的凝胶网络结构。这是由于MF处理可能减少总巯基氧化程度，促进热凝胶化过程中二硫键的形成，使凝胶弹性与强度均高于对照组，而未施加磁场的对照组MP蛋白质天然构象被粗大冰晶破坏，MP稳定性较差，在受热发生变性交联时，不足以形成致密的网络结构，持水能力降低，G’下降。该结果与凝胶强度变化规律具有一致性。
图1 不同磁场强度处理调理鸡胸肉MP凝胶G’-温度曲线
Fig. 1 G’ versus temperature curves of heat-induced MP gels from prepared chicken breast treated with different MF intensities
2.4 磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP凝胶持水性的影响
凝胶持水性反映MP热诱导凝胶对水分的束缚能力，是评价凝胶性能的重要指标[35]。如图2所示，与对照组相比，各MF组离心损失率显著降低（P＜0.05），以MF-3组离心损失率最小，表明MP热诱导凝胶持水性显著升高。磁场辅助冻结能够通过调控冰晶形成有效保护蛋白质的天然构象，避免其因冰晶穿刺导致的蛋白质变性聚集。对照组因冰晶损伤形成的松散凝胶网络结构会增加自由水渗出通道，导致持水性显著降低[36]。具体而言，适宜强度的磁场辅助处理可能通过以下途径改善凝胶持水性：其一，降低肌纤维结构损伤，减少蛋白质结构物理损伤，维持肌球蛋白重链完整性，促进有序交联网络形成；其二，抑制冷冻过程中活性氧生成，降低蛋白质氧化损伤（表现为羰基化合物生成减少），进而降低由氧化交联导致的凝胶网络弱化；其三，抑制总巯基含量下降，确保MP发生适度氧化修饰，形成以功能性二硫键为主导的交联结构，从而增强凝胶网络稳定性，表现出较强的持水性。
图2 不同磁场强度对调理鸡胸肉MP凝胶持水性的影响
Fig. 2 Effect of different MF intensities on the water-holding capacity of heat-induced MP gels from prepared chicken breast
小写字母不同表示组间差异显著（P＜0.05）。图4、5同。
2.5 磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP凝胶水分流动与分布的影响
如图3所示，在0.01～10 000 ms内出现4 个特征峰，分别对应凝胶内部不同状态的水分，其中T2b（0.01～1 ms）代表紧密结合水、T21（1～10 ms）代表弱结合水、T22（10～1 000 ms）代表不易流动水、T23（1 000～10 000 ms）代表自由水[37]。不易流动水是MP凝胶中的主要水分存在形式。基于T22及其峰面积百分比（A22）可准确评估凝胶体系中不易流动水的相对含量及其迁移特性[38]。与MF组相比，对照组T22明显向长弛豫时间方向偏移，且其T23峰更宽、强度更高。弛豫时间延长表明对照组凝胶内部水分流动性增强，网络结构完整性较差。MF组T22峰明显高于对照组，以MF-3组最高，这与MF组A22显著高于对照组（P＜0.05）的结果相一致（表2）。综上表明，适当强度（3 mT）磁场通过以下机制降低凝胶内部水分流动性并优化水分分布特征：促进更致密的凝胶网络结构形成，增强对水分的物理截留能力；优化蛋白质-水分子相互作用，提高结合水比例；减少自由水渗出通道，使水分分布更均匀[39]。
图3 不同磁场强度处理调理鸡胸肉MP凝胶T2曲线
Fig. 3 Spin-spin relaxation time curves of heat-induced MP gels from chicken breast meat treated with different MF intensities
表2 不同磁场强度处理调理鸡胸肉MP凝胶A22
Table 2 A22 of heat-induced MP gels from prepared chicken breast treated with different MF intensities
对照MF-2MF-3MF-40.910±0.012c0.940±0.012b0.970±0.003a0.950±0.003ab
2.6 磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP凝胶分子间作用力的影响
由图4可知，与对照组相比，MF-3、MF-4组非特异性结合含量显著升高（P＜0.05），离子键含量未发生显著变化（P＞0.05）。与对照组相比，MF组氢键含量显著增加（P＜0.05），并随着磁场强度的增强先增加后减少，以MF-3组氢键含量最高。这一现象可能源于磁场辅助冻结通过维持蛋白质天然构象，有效保护蛋白质内部的极性基团，减少冷冻损伤导致的基团暴露，同时可能通过影响水分子的偶极矩排列分布，优化水分子与蛋白质极性基团的相互作用网络，从而提升氢键密度[40]。另外，MF-3组疏水相互作用含量最低、二硫键含量最高。这表明适当强度的磁场辅助冷冻处理能够促进MP凝胶的二硫键形成并削弱疏水相互作用，可能是由于冷冻阶段的磁场作用能够减轻冰晶对蛋白质结构的机械破坏，使解冻后MP保持更完整的构象，这种结构完整性促使后续热凝胶化过程中巯基更有效地暴露并参与二硫键交换反应，最终导致热凝胶中二硫键含量增加，同时削弱疏水相互作用[35,41]。
图4 不同磁场强度对调理鸡胸肉MP凝胶分子间作用力的影响
Fig. 4 Effect of different MF intensities on intermolecular interactions in heat-induced MP gels of prepared chicken breast
2.7 磁场辅助冻结对调理鸡胸肉MP二级结构的影响
由图5可知，各组MP的β-折叠、无规卷曲、α-螺旋及β-转角相对含量存在明显差异，表明磁场辅助冻结对MP的二级结构具有一定的调控作用。其中，MF组β-折叠相对含量较对照组显著增加（P＜0.05），α-螺旋相对含量降低，且以MF-3组β-折叠相对含量最高、α-螺旋相对含量最低。磁场通过偶极取向调控促使肽链极性基团有序排列，从而强化β-折叠的氢键网络。磁场诱导下，MP中氢键含量增加，而氢键网络的增强进一步驱动MP二级结构发生重组，α-螺旋向β-折叠转变，肽链间氢键的稳定化作用促使β-折叠通过链间交联形成致密的层状网络[42]，这与分子间作用力结果相吻合。
图5 不同磁场强度处理对调理鸡胸肉MP二级结构相对含量的影响
Fig. 5 Effect of different MF intensities on the relative content of secondary structure in MP from prepared chicken breast
3 结 论
磁场辅助冻结处理后，调理鸡胸肉MP凝胶特性显著增强，其中3 mT磁场辅助冻结处理调理鸡胸肉MP凝胶WH和凝胶强度最高，且离心损失率最低。经磁场辅助冻结处理的调理鸡胸肉MP凝胶内部水分分布向结合水方向偏移，不易流动水相对含量升高，水分子的氢键作用力增强，系水能力提高。与传统冷冻方式相比，磁场辅助冷冻处理后，调理鸡胸肉MP热变性过程中二级结构发生定向转化，形成更致密的凝胶网络。综上，磁场辅助冻结能有效提高调理鸡胸肉的加工品质，本研究为磁场辅助冷冻技术在改善冷冻调理肉制品加工特性方面的应用提供了理论依据。
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