北京鸭具有肌间脂肪含量高、皮脂率高的特点，常被用作北京烤鸭的原料鸭[1]。北京烤鸭作为我国传统的烤肉制品，具有皮脆、肉嫩的特点[2]。嫩度与肌肉中的肌原纤维蛋白功能特性紧密相关[3]，肌原纤维蛋白的凝胶性能直接影响肉制品的质量、口感等特性[3-4]。肌球蛋白是肌肉蛋白中含量最丰富的蛋白质，约占肌肉总蛋白质的近1/4，占肌原纤维蛋白的50%～60%，具有形成凝胶的作用[5-6]。肌球蛋白是唯一经单独热诱导就可以形成凝胶的蛋白质，是形成凝胶的关键[7]。肌球蛋白经热诱导形成凝胶的过程可分为：1）蛋白质分子受热发生变性，蛋白质分子的结构展开；2）被破坏的蛋白质分子之间相互作用发生聚集；3）最后形成凝胶网络3 个步骤[5]。
蛋白凝胶的质构特性和凝胶特性受不同加热方式的影响[8-10]。例如，微波加热由于其加热速度快能显著提高鱼糜凝胶硬度、持水性及凝胶强度[10]。升温速率的增加可以提高鱼糜凝胶的剪切力和持水性，改善凝胶网络结构，但降低了凝胶的硬度[11-12]。因此，升温速率会直接影响凝胶制品的凝胶特性和质构特性。
前人研究结果发现相较于传统恒温加热所得到的凝胶，程序升温更有利于形成有序的三维网络结构，使得凝胶强度和持水性提高[13]。传统恒温加热时，热量由外向内迅速传递至蛋白溶液，蛋白分子内部运动不规则，导致凝胶网络结构杂乱无序；而在线性升温模式下，蛋白溶液有足够的时间吸收热量，蛋白分子定向有序聚集，更利于蛋白凝胶的形成[14]。柳艳霞等[15]采用模型拟合传统挂炉烤制下的北京烤鸭中心温度变化，发现在传统烤制过程中，其中心温度以二次函数的形式增长，烤制结束时烤鸭肉质细嫩，有助于提高鸭肉的嫩度。而升温模式对鸭肉肌球蛋白热凝胶特性的影响研究较为缺乏。
因此，本研究以北京烤鸭的传统挂炉烤制为对照，研究线性升温模式对北京鸭肉肌球蛋白在不同加热终点温度下凝胶的质构特性、保水性、凝胶强度和水分迁移的影响，明确升温速率对北京鸭肉肌球蛋白凝胶特性的影响，为鸭肉加工工艺提供理论依据。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
原料肉均购于东风鸭业养殖基地（河北），随机选取12 只饲养方式和生长环境相同且经检疫合格的38 日龄北京鸭，经屠宰后立即取鸭胸肉与腿肉，去除鸭皮及皮下脂肪，剔除表面可见的筋膜与结缔组织。
乙二胺四乙酸（ethylene diamine tetraacetic acid，EDTA） 上海源叶生物科技有限公司；三羟基甲基氨基甲烷（Tris） 北京百旺通达科技有限公司；盐酸（HCl）、氯化钾（KCl）、氯化镁（MgCl2） 上海麦克林生化科技有限公司；β-巯基乙醇 上海吉至生化科技有限公司；乙酸镁、磷酸二氢钾（KH2PO4）、磷酸氢二钾（K2HPO4） 北京索莱宝科技有限公司；乙二醇双(2-氨基乙基醚)四乙酸（ethylenebis(oxyethylenenitrilo)tetraacetic acid，EGTA） 北京金钡生物科技有限公司；顺丁烯二酸 上海阿拉丁生化科技股份有限公司；腺苷-5’-三磷酸二钠盐水合物（ATP·Na2） 生工生物工程（上海）股份有限公司；所有试剂均为分析纯。
1.2 仪器与设备
Ultra TurraxDisperser S25分散器 德国IKA公司；EMS-19磁力搅拌器 天津欧诺仪器股份有限公司；DK-S28电热恒温水浴锅 上海精宏实验设备有限公司；ML 204/02电子天平 梅特勒-托利多（上海）有限公司；FCR1000-UF-E超纯水机 青岛富勒姆科技有限公司；TA-XT2i Plus质构仪 英国Stable Micro Syetem公司；5430R低温高速离心机 德国Eppendorf公司；CM3500徕卡冷冻切片机 德国Leica公司；NMR-NMI20低场核磁共振（low field nuclear magnetic resonance，LF-NMR）分析仪 上海纽迈集团。
1.3 方法
1.3.1 肌球蛋白提取
根据Han Minyi[16]、娄爱华[17]等的研究方法，稍加修改。以北京鸭胸肉和腿肉为原料，从中提取肌球蛋白。为防止蛋白变性和水解，所有提取步骤均在4 ℃下进行。将鸭肉快速搅碎，取100 g鸭肉加入500 mL缓冲液（含20 mmoL/L EDTA和0.1 mol/L Tris-HCl，pH 7.0），磁力搅拌10 min。3 000×g条件下离心10 min，取沉淀并加入400 mL溶液A（0.1 mol/L KCl、0.1 mol/L KH2PO4/K2HPO4、10 mmol/L Na4P2O7、1 mmol/L MgCl2、2 mmol/L EGTA，pH 6.4）中，混合，并用磁力搅拌10 min。5 000×g离心10 min，取上清，加入9 倍体积预冷超纯水稀释，静置12 h。虹吸出上清部分，沉淀物以12 000×g离心12 min，取沉淀，加入300 mL溶液B（0.1 mol/L KCl，pH 7.0），使用磁力搅拌器搅拌提取，1 500×g离心10 min，取沉淀，加入300 mL溶液C（0.3 mol/L KCl、0.15 mol/L KH2PO4/K2HPO4、5 mmol/L Na4P2O7、5 mmol/L MgCl2、1 mmol/L EGTA、2 mmol/L ATP·Na2，pH 6.5），搅拌提取30 min。随后，缓慢加入粉末状的硫酸铵固体，饱和浓度达到35%，10 000×g条件下离心25 min，取上清液；并再次加入粉末状的硫酸铵固体，饱和浓度达到48%，搅拌10 min后，10 000×g条件下离心25 min，取沉淀。
将所得沉淀溶于磷酸盐缓冲液（0.6 mol/L KCl、0.2 mol/L KH2PO4/K2HPO4，pH 6.5）透析24 h，透析液为肌球蛋白提取液，每6 h换1 次透析液，4 ℃贮藏备用。
1.3.2 肌球蛋白凝胶的制备
使用磷酸盐缓冲液（0.6 mol/L KCl、0.2 mol/L KH2PO4/K2HPO4，pH 6.5）将从鸭胸肉中提取的肌球蛋白质量浓度调至15 mg/mL，加入至烧杯中，封口后置于水浴锅中加热处理，按照不同的升温模式制备凝胶，用于其质构特性、凝胶强度、保水性及水分分布分析。
传统挂炉烤制升温模式制备凝胶：参考柳艳霞等[15]的传统挂炉烤制升温模式，控制升温时间，以二次函数（T=19.824＋1.807t-0.882t2），从25 ℃开始程序升温，终点温度为80、90、100 ℃，保温20 min，取出置于冰盒中预冷，随后转入4 ℃冰箱过夜平衡。
线性升温模式制备凝胶：以特定的升温速率（1.0、1.5、2.0、2.5 ℃/min）从25 ℃开始程序升温，终点温度为80、90、100 ℃，保温20 min，取出置于冰盒中预冷，随后转入4 ℃冰箱过夜平衡。
1.3.3 蛋白质的二级结构测定
采用圆二色谱测定肌球蛋白的二级结构。根据魏相茹[14]研究中的测定方法，稍作修改.将提取的肌球蛋白质量浓度用0.6 mol/L KCl-磷酸盐缓冲液调至0.25 mg/mL。将肌球蛋白样品转移至光程为1 cm的石英比色皿中，扫描范围为190～250 nm，扫描速率为100 nm/min，扫描间隔为0.5 s，样品池光径为1 mm，测量温度为4 ℃，并以KCl-磷酸盐缓冲液为空白。每个样品扫描3 次，数据采用DichroWeb 在线分析程序进行处理。
1.3.4 凝胶质构特性测定
根据魏相茹[14]的研究方法，稍加修改。将肌球蛋白凝胶样品切分为长、宽、高均为1 cm的立方体，采用质构仪进行质地剖面分析（texture profile analysis，TPA）。主要参数：探头类型为P/50，测前速率2.0 mm/s，测试速率和测后速率1.0 mm/s，形变率50%，感应力0.05 N。
1.3.5 凝胶强度测定
参考陈雪珂[18]通过质构仪进行测定。主要参数：探头采用P/0.5，测试速率1.0 mm/s，触发力5 g，下压距离4 mm，凝胶强度单位为g。
1.3.6 凝胶保水性测定
参考Pan Teng[19]、朱宏星[20]等方法，稍作修改。称取1 g凝胶于离心管中，10 000×g离心10 min，除去离心后的水分，再称质量，记录离心管质量和离心前后离心管与凝胶的质量，保水性按下式计算。
式中：m1为离心管＋离心后除去水分后的凝胶总质量/g；m2为离心管＋未除去水分的凝胶总质量/g；m为离心管的质量/g。
1.3.7 凝胶水分分布测定
根据冯雪平[21]的方法，稍作修改。采用LF-NMR分析仪测定自旋-自旋横向弛豫时间T2。称取1 g样品放入核磁测定专用无信号玻璃管中，置于LF-NMR分析仪中进行测定。自旋-自旋横向弛豫时间T2用CPMG序列测定，测试条件：测试室温度32 ℃，质子共振频率22 MHz，采样频率100 Hz，τ值（90°脉冲和180°脉冲之间的时间）300 μs，重复扫描8 次，重复间隔时间6 s，扫描10 000 个回波，得到的图为指数衰减图形。
1.4 数据处理
每个实验均重复3 次，结果表示为平均值±标准差，使用SPSS 23.0软件进行显著性分析，各组间的数值进行单因素方差分析和Duncan’s多重比较分析，P＜0.05时具有显著性差异。使用Microsoft Excel 2016软件进行数据处理，并使用Origin 2022软件绘图。
2 结果与分析
2.1 加热过程中北京鸭肉肌球蛋白二级结构变化分析
蛋白质的二级结构是由蛋白质多肽链折叠、弯曲构成的空间结构，主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲4 种结构[22]。北京鸭肉肌球蛋白是以α-螺旋结构为主导的蛋白质。由图1可知，随着加热温度的升高，肌球蛋白的α-螺旋结构相对含量呈现下降的趋势，β-折叠和无规则卷曲的相对含量呈现上升趋势。低温（4～45 ℃）下并未引起蛋白质二级结构的显著变化，胸肉中肌球蛋白α-螺旋结构相对含量维持在89%～92%，腿肉中的α-螺旋的相对含量维持在79%～100%。加热温度至50 ℃时，鸭腿肉肌球蛋白开始形成β-折叠。与低温相比，当加热至70 ℃时，鸭腿肉和鸭胸肉中肌球蛋白的α-螺旋结构相对含量分别显著下降至16%和44%，同时β-折叠的相对含量分别增加35%和17%，无规则卷曲的相对含量分别增加40%和30%，这说明肌球蛋白在此温度下变性。随着温度的升高，α-螺旋结构的相对含量减少，这主要是由于加热使得肌球蛋白发生变性，破坏了多肽链中羰基和氨基之间的氢键，使得α-螺旋发生解旋。Li Fangfei等[23]研究表明，多肽链中羰基和氨基之间的氢键会直接导致α-螺旋的相对含量发生变化。加热促进α-螺旋结构发生折叠，导致α-螺旋结构向β-折叠结构转化，所以随着温度的升高，β-折叠结构的相对含量不断增加[24]。在肌球蛋白通过加热形成凝胶的过程中，α-螺旋结构的相对含量下降，β-折叠和无规则卷曲结构增加的现象较为普遍[25]。α-螺旋结构影响肌球蛋白凝胶化，其相对含量降低有利于肌球蛋白发生聚集，从而形成的凝胶结构更为致密[26]。温度升高，肌球蛋白尾部结构发生解离变性，肌球蛋白分子之间进行重新排列、连接，并扩大形成更大的网络结构[27]。α-螺旋相对含量的减少说明肌球蛋白分子展开程度随着温度的升高而增加，β-折叠相对含量增加则表示蛋白质分子间聚集程度增加，在升温过程中，肌球蛋白分子逐渐展开，然后发生聚集[28]。
图1 温度对北京鸭腿肉（A）和鸭胸肉（B）肌球蛋白二级结构相对含量的影响
Fig. 1 Effect of temperature on secondary structure composition of myosin in Beijing duck leg meat (A) and breast meat (B)
2.2 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶质构特性的影响
由表1可知，传统升温模式下，随着凝胶终点温度的升高，鸭肉肌球蛋白凝胶的硬度呈先增加后降低的趋势，且终点温度为80 ℃时得到的肌球蛋白凝胶硬度显著低于90 ℃和100 ℃得到的凝胶硬度（P＜0.05）。肌球蛋白凝胶的回弹性呈现降低趋势，内聚性和咀嚼性变化不显著。这可能是随着凝胶终点温度持续升高，暴露出更多的功能性官能团，肌球蛋白凝胶的质地硬度增加，而当终点温度升高至100 ℃时，由于温度过高导致肌球蛋白自身结构被破坏，未能在变性后相互作用而再发生聚合，从而导致凝胶的硬度相对有所降低，回弹性下降[29]。Liu Fangfang等[30]研究温度对鲈鱼肌球蛋白变性和聚集的影响，发现二硫键（S—S）随着温度的升高而增加，二硫键的形成会导致肌球蛋白分子发生交联和聚合，从而增强蛋白质的结构，影响蛋白凝胶的硬度、弹性等质构特性。线性升温模式下，当终点温度为80 ℃时，随着升温速率的升高，肌球蛋白凝胶的硬度和咀嚼性先增大后趋于稳定，回弹性呈现下降的趋势。随着凝胶终点温度的升高，1 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶的硬度有增加趋势，回弹性与内聚性呈现下降的趋势，而1.5、2.0、2.5 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶硬度和咀嚼性随着终点温度的升高具有下降趋势，这可能是由于较低的升温速率下肌球蛋白可以获得相对更长的变性、折叠及聚集时间，更有利于肌球蛋白分子结构的展开，导致更大程度的蛋白质聚集，从而改善蛋白质分子之间的交联，且获得的三维网络结构更紧密有序[31]。
表1 不同升温模式对肌球蛋白凝胶质构特性的影响
Table 1 Effects of different heating modes on texture characteristics of myosin gel
注：同列小写字母不同，表示相同升温速率下不同终点温度间差异显著（P＜0.05）；同列大写字母不同，表示相同终点温度下，不同升温速率间差异显著（P＜0.05）。表2同。
升温速率/（℃/min）终点温度/℃硬度/g弹性内聚性咀嚼性/g回弹性传统升温8052.51±2.07bB0.86±0.06aB0.65±0.05aC35.85±9.69aB0.38±0.03aB 9062.36±3.00aAB0.84±0.06aB0.69±0.24aA38.41±4.69aBC0.36±0.03aB 10061.81±3.98aA0.98±0.31aA0.61±0.06aD31.51±2.78aB0.25±0.02bC 1.0 8055.90±1.51bB0.91±0.02aA0.68±0.02aBC34.52±1.76aB0.42±0.02aA 9057.38±1.76abB0.89±0.02bA0.66±0.01bA33.69±1.66aC0.41±0.01bA 10059.50±2.32aA0.91±0.02aA0.66±0.02bC35.64±2.34aAB0.39±0.01cA 1.5 8067.01±2.62aA0.91±0.01aA0.75±0.04aA45.42±2.64aA0.26±0.03aE 9060.73±4.85bAB0.89±0.02aA0.73±0.03aA40.80±4.92bAB0.27±0.01aC 10062.39±4.46bA0.9±0.02aA0.76±0.03aA42.74±3.96abA0.27±0.02aB 2.0 8061.38±4.21aA0.85±0.03aA0.68±0.03aC37.64±4.35aAB0.26±0.02bBC 9065.27±5.39aA0.87±0.02aAB0.70±0.05aA39.89±6.33aABC0.25±0.01bC 10052.97±3.32bB0.79±0.07bC0.61±0.05bD26.80±5.93bC0.33±0.05aC 8062.68±10.91aA0.88±0.02aAB0.70±0.03aB40.31±9.19aAB0.29±0.04bD 9056.97±4.72aB0.84±0.07aAB0.65±0.06bA45.54±6.52aA0.36±0.05aB 10053.96±2.87aB0.87±0.04aA0.72±0.03aB42.89±13.08aA0.28±0.02bB 2.5
2.3 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶保水性的影响
保水性是肉食用品质评定的重要指标，保水性的高低可直接影响肉的风味、嫩度、质地等多种指标[32]。由图2可知，传统挂炉烤制升温模式下，随着终点温度的升高，凝胶保水性呈现先增后降趋势，但是在3 个终点温度（80、90、100 ℃）得到的肌球蛋白凝胶保水性无显著差异。线性升温模式下，随着升温速率增加，肌球蛋白凝胶保水性整体呈现下降的趋势，这种现象可能是由于较低的升温速率下，蛋白的展开速率高于聚集速率，使得形成的凝胶特性增强[33]。较低的升温速率更有利于蛋白质之间的相互作用，从而减少凝胶的水分损失，提高持水性[27]。王月[33]的研究发现，低升温速率（1 ℃/min）下肌球蛋白凝胶弹性和保水性更高，高升温速率下凝胶表面粗糙，孔径变大，凝胶网络结构松散，保水性差，这与本研究的结果一致。不同升温模式由于升温速率不同热传导效率发生改变，低升温速率下热传导速度慢，升温时间长，肌球蛋白分子的结构展开更彻底，进行有序的头部-头部、尾部-尾部聚集，从而形成有序的三维网络结构。
图2 不同升温模式对北京鸭肉肌球蛋白凝胶保水性的影响
Fig. 2 Effect of different heating modes on WHC of Beijing duck myosin gel
2.4 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶强度的影响
凝胶强度是用来评估凝胶质地的指标。由图3可知，传统挂炉烤制升温模式下，凝胶强度随着温度的升高而增强，加热至80 ℃得到的肌球蛋白凝胶强度显著低于其他2 个终点温度下得到的凝胶强度。这可能是温度升高，形成的肌球蛋白聚集体进一步发生交联，从而使得凝胶网络结构更为紧密[21]。线性升温模式下，1.0 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶强度随着终点温度的升高具有增强趋势，而1.5、2.0、2.5 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶强度随着温度的升高具有下降趋势。与传统升温模式相比，终点温度为80 ℃时，线性升温模式下得到的肌球蛋白凝胶强度升高；升温速率2.5 ℃/min下，终点温度为90 ℃时，得到的肌球蛋白凝胶强度显著低于传统升温模式下得到的肌球蛋白凝胶强度（P＜0.05）。Wang Limei等[34]研究射频加热对草鱼肌原纤维蛋白凝胶水分分布及结构的影响，结果显示，随着电极间隙越大（升温速率越低），凝胶强度越大，这与本研究结果一致。加热升温时，肌球蛋白发生变性和聚集是一个动态的过程，当蛋白质分子聚集速率大于变性速率时，杂乱地形成三维网络凝胶结构，其表面粗糙，内部结构疏松，保水性差[33]。Cao Hongwei等[35]研究微波结合传统水浴对鱼糜品质和形态的影响，发现微波加热可以抑制蛋白质变性，促进蛋白质聚集，与传统水浴加热方式相比，微波结合水浴的加热方式可以提高鱼糜凝胶的凝胶强度和持水性，形成更好的网络结构。但是较高的加热速率会导致凝胶表面干燥、收缩，保水性较差。Bertram等[36]研究恒温加热和程序升温对猪肉肌球蛋白凝胶的影响，发现程序升温下猪肉肌球蛋白凝胶特性更强。因此，低升温速率下，由于肌球蛋白分子有较长的时间进行变性，其蛋白结构展开更充分，并有序进行聚集，从而形成紧密的三维网络凝胶结构，凝胶强度更大。
图3 不同升温模式对北京鸭肉肌球蛋白凝胶强度的影响
Fig. 3 Effect of different heating modes on the strength of Beijing duck myosin gel
2.5 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶水分分布的影响
横向弛豫时间T2可反映肌球蛋白凝胶中的水分与蛋白质分子结合的程度，可以表征蛋白凝胶中的水分状态和水分迁移。由表2和图4可知，凝胶弛豫时间T2范围内相应的3 个峰分别对应凝胶中水的3 种状态，T21、T22、T23分别为凝胶中结合水、不易流动水和自由水，对应的峰面积分别为S21、S22及S23[37]。S22占比最高，说明肌球蛋白凝胶中不易流动水含量相对较高。传统升温模式下，随着终点温度的升高，T21和T23整体升高，峰面积（S21和S23）增加，T22整体呈现降低趋势，其对应的峰面积（S22）减小，说明随着终点温度的升高，不易流动水含量降低，凝胶中水的可流动性增强，持水能力下降，从而导致保水性降低，这可能是由于终点温度升高，肌球蛋白中氢键断裂后再连接聚集后形成的蛋白质空间结构更紧密，间隙变小，水分减少[38]。
表2 不同升温模式对北京鸭肉肌球蛋白凝胶弛豫时间T2的影响
Table 2 Effect of different heating modes on the relaxation time of myosin gel
升温速率/（℃/min）终点温度/℃T21/msT22/msT23/ms传统升温806.45±1.89b546.99±32.63a4 436.80±264.65a 906.35±1.64b533.67±35.00a4 544.85±334.76a 1009.59±3.26a534.71±23.96a4 760.64±334.76a 1.0 800.62±0.33a581.62±43.77a4 883.68±703.76a 900.82±0.87a523.66±75.46ab3 910.78±1 071.48ab 1000.31±0.05a455.69±71.19b2 798.01±882.11b 1.5 800.32±0.12b368.65±30.36a1 873.82±0.34a 900.28±0.06b307.37±42.79a1 871.82±2.45a 1001.61±0.25a338.16±56.76a1 967.36±162.01a 2.0 800.26±0.12b328.25±26.40a1 873.82±1.79a 900.36±0.19b322.62±49.37a1 872.82±0.56a 1001.22±0.85a267.34±37.22a1 874.82±2.12a 2.5 800.51±0.31b705.48±20.00a2 759.01±565.34a 900.52±0.30b674.85±53.05a2 727.38±211.17a 1001.11±0.23a644.22±53.05a2 724.38±214.17a
图4 不同升温模式对北京鸭肉肌球蛋白凝胶水分含量的影响
Fig. 4 Effect of different heating modes on the moisture content of myosin gel
线性升温模式下，随着终点温度的升高，1 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶，其内部各部分水的含量变化趋势与传统升温模式下得到的凝胶一致。1 ℃/min升温速率下，随着终点温度的升高，T22减小，S22占比下降，肌球蛋白凝胶中的不易流动水含量降低，这可能是由于在较低的升温速率下，肌球蛋白解离和变性过程中一直有二硫键形成，在缓慢升温过程中，二硫键逐渐增多，缩小了凝胶网络结构中的间隙，使得水分不易发生迁移，从而导致T22下降[39]。相对较高的升温速率下（1.5、2.0、2.5 ℃/min），随着终点温度的升高，T21和T23对应的峰面积S21、S23占比减小，T22对应的峰面积S22占比增加，说明肌球蛋白凝胶中结合水和自由水含量减小，不易流动水含量增加。
3 结 论
传统升温模式下，随着肌球蛋白凝胶终点温度的升高，肌球蛋白凝胶的硬度呈先增大后减小的趋势，凝胶强度、自由水含量增加；线性升温模式下，随着升温速率的升高，肌球蛋白凝胶硬度先升高后趋于稳定、回弹性呈现下降趋势，保水性和凝胶强度具有下降趋势。表明随着升温速率的增大，北京鸭肉肌球蛋白凝胶特性降低。在低升温速率下，肌球蛋白凝胶有足够的时间发生变性并展开蛋白质分子的完整结构。蛋白的展开速率高于聚集速率使得形成的凝胶特性增强；与传统挂炉烤制的升温模式相比，较低升温速率（1.0、1.5 ℃/min）下凝胶保水性升高，较高升温速率（2.0、2.5 ℃/min）下肌球蛋白凝胶保水性显著降低。因此，较低的加热速率更有利于肌球蛋白分子结构的展开，从而改善蛋白质分子之间的交联，使得凝胶特性增强。
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