风味、多汁性和嫩度是影响肉品食用的3 个最主要的品质属性[1],同时也与消费者对肉及肉制品整体的品质体验、购买意愿等高度相关[2]。与风味、多汁性等其他指标相比,嫩度在宰后成熟过程中的变化最大[3]。因此,改善肉的嫩度一直是肉品工作者多年来研究的重点领域。
肉嫩度的调控是一个十分复杂的过程,受诸多因素影响。这些因素可分为宰前和宰后2 个阶段。宰前影响因素主要包括动物的品种、年龄、性别、宰前的饲养条件以及处理方式(禁食)等[4],宰后影响因素主要有胴体的贮藏方式和条件[5]以及深加工方式[6]等。宰后肉嫩度干预的方式主要分为三大类:物理干预、化学干预和酶干预。物理干预包括电刺激、冻融循环、超高压、超声波、静电场以及传统的悬挂拉伸等[7];化学干预主要通过用无机盐、有机酸、外源性氨基酸等注射或者腌制以达到肉嫩化的目的[8-9];酶干预主要通过调控内源酶如钙蛋白酶、组织蛋白酶等活性或者通过添加外源植物蛋白酶、微生物蛋白酶和动物蛋白酶等实现肉的嫩化[10]。目前,国内外学者已对物理干预和酶干预改善肉嫩度的方法及机制进行了详细总结[2,5,10];但对化学干预改善肉嫩度的方法和机制还缺乏系统性地归纳,同时也忽略了近年来一些新的天然化合物在改善肉嫩度中的作用。因此,本文主要对化学干预调控肉和肉制品嫩度的方法和机理进行综述,同时分析各种化学手段的利弊,为肉品化学嫩化技术的开发、推广和应用提供参考。
肉的嫩化是一个复杂的过程,影响因素众多。由于动物的品种、年龄、性别以及饲养条件的不同,宰后肌肉的嫩度存在很大的差异。这些差异会引起肌内脂肪含量、肌内结缔组织状态、胶原蛋白含量与溶解度以及肌纤维类型等不同[11-12];此外,在肌肉成熟过程中,肌肉嫩度还受成熟进程、贮藏温度、成熟时间和最终pH值等因素影响[13];但肌节收缩状态、宰后肌原纤维蛋白的降解以及肌纤维的完整性是影响肌肉嫩度的根本原因[14]。
肌节作为肌原纤维的重复单位,其长度取决于肌肉本身的收缩状态,尤其是在动物宰后僵直阶段,肌节长度与肉的嫩度具有高度的相关性。在相同条件下,肌节收缩得越短,切割肌肉所需的剪切力就越大,意味着肉的嫩度就越差。而肌节的收缩与肌动球蛋白复合体的形成密切相关[15]。在宰后肌肉中,由于5’-三磷酸腺苷(5’-adenosine triphosphate,ATP)的消耗,肌球蛋白与肌动蛋白结合形成肌动球蛋白复合体,使得更多的粗丝与细丝重叠、肌节收缩,此时肌节密度增大,肉的嫩度也随之变差。
在肉的成熟过程中,其嫩度在很大程度上由肌纤维的完整性决定,而肌纤维的完整性与肌原纤维蛋白和细胞骨架蛋白的降解程度高度相关[16]。Z-盘附近的结构蛋白(伴肌球蛋白、伴肌动蛋白、肌间线蛋白、肌钙蛋白-T等)在内源性蛋白酶的作用下发生降解,导致Z-盘崩解乃至整个肌原纤维强度减弱。溶酶体组织蛋白酶类、蛋白酶体、细胞凋亡酶和钙蛋白酶等内源性蛋白酶均被认为参与了肌原纤维蛋白和细胞骨架蛋白的降解。其中,钙蛋白酶类在细胞骨架蛋白的降解中发挥着重要作用[13]。此外,近年来一些研究揭示细胞凋亡酶类也参与了宰后成熟过程中肌原纤维蛋白的降解,对肉的嫩化作用不容忽视[17]。
结缔组织的数量和结构对肉嫩度的影响较大。结缔组织主要通过肌束膜和肌内膜中的胶原蛋白影响肉的嫩度,这是因为它们存在于肌肉之中,不易被剔除[18]。结缔组织的数量越多,所需剪切力越大,嫩度就越差[19]。值得注意的是,结缔组织对肉嫩度的影响不仅取决于其数量,还取决于其胶原交联水平、方式和成熟度等。研究表明,在具有相同成熟程度和pH值的肉中,结缔组织中胶原部分的弹性模量与单位体积肌肉中的胶原交联总数近似成正比[20]。另外,肌内脂肪含量与肉的嫩度也有着很高的相关性[21]。研究表明,肌内脂肪含量越高,烹饪后肉的嫩度就越好[22]。一方面,肌内脂肪可以改变肌纤维的排列结构及密度,切断肌纤维束间的交联结构,进而对肉的嫩度产生影响。另一方面肌内脂肪会影响咀嚼时肌纤维的断裂[12]。除了肌原纤维蛋白完整性、结缔组织和肌内脂肪外,水分作为肌肉中含量最高的成分,也对肉嫩度产生重要影响;水分含量越高,肉的嫩度越好[23]。虽然大部分添加的水分在烹饪过程中丢失,但在最终煮熟的肉制品中水分含量高,其嫩度也较好[23]。
2.1.1 盐酸盐
氯化钠(NaCl)是肉及肉制品加工中必不可少的化合物,它能改善肉及肉制品的嫩度和保水性,同时能赋予肉制品特有的风味和延缓微生物繁殖。吴亮亮等[24]在研究NaCl添加量(0.5%~3.5%)对滩羊肉嫩度影响时发现,滩羊肉的剪切力随着NaCl添加量的增加而逐渐减小;低场核磁共振分析结果表明,NaCl增加了肌原纤维蛋白与水分子的结合程度,提高了肉的持水力,从而改善了肉的嫩度。同时,Sheard等[25]研究表明,注射10%(以肉质量计,下同)的5 g/100 mL NaCl溶液腌制猪里脊肉,肉的剪切力降低至3 297 g,远低于空白组(5 149 g)。一般认为,剪切力的下降主要与肉样含水量的增加和肌原纤维结构的弱化有关。在研究肉的保水机制时,Offer等[26]提出如下机制:氯离子(Cl-)与肌原纤维细丝结合,增加肌纤维间的静电斥力,在临界盐浓度下,肌原纤维中的一个或多个横向结构约束受到破坏,使得肌丝晶格间隙增加,肌原纤维出现肿胀现象;同时,这个过程伴随着肌球蛋白的解聚和肌动球蛋白的解离现象。因此,肉嫩度的改变可能是肌球蛋白的解聚、肌动球蛋白的解离以及静电排斥共同作用的结果。煮制前后水分含量的变化也是导致肉嫩度变化的另一重要原因[23]。大部分添加的水分在烹饪过程中丢失,但NaCl可以使肌纤维晶格膨胀,增加肉的保水性,这将导致最终煮熟的肉中含有较高的水分,并保持较高的嫩度[23]。
通常,在肉的腌制过程中,NaCl作为单一腌制剂的使用量在湿法腌制中约为2%,而在干法腌制中能达到6%~12%[27]。过量摄入钠盐会引发高血压、心血管等一系列疾病[28]。因此,目前氯化钾(KCl)、氯化镁(MgCl2)、氯化钙(CaCl2)等盐酸盐常用于代替NaCl。甘潇等[29]研究以不同比例KCl替代NaCl制备低盐腊肉时发现,相比于鲜肉,不同添加量的KCl均能显著降低腌肉的剪切力,这与NaCl嫩化肉的机制类似。然而,过多的KCl会给肉制品带来较重的苦涩味和金属味[30];而MgCl2、CaCl2也常用于肉的嫩化,且嫩化效果比较理想。
镁是人体必需元素之一,在人的生理活动中发挥重要作用[31]。目前,MgCl2尚不能在肉及肉制品中单独使用,但与NaCl复配后有助于增强肉制品咸味、改善颜色和质地,同时NaCl可以有效抑制Mg2+产生的异味[32]。在对肉嫩度影响方面,Palladino等[33]在研究15 种钠、钾、镁和钙等卤盐对肉嫩度的影响时发现,在相同离子强度下,MgCl2和MgBr2均能提高肌肉的pH值,并表现出较好的嫩化作用;研究者认为镁是一种松弛因子,能在体内与ATP结合,破坏肌动蛋白-肌球蛋白的结合。但这一观点还有待进一步确证。此外,Mg2+作为二价阳离子其穿透肌肉的能力低于一价阳离子;因此,为达到同样的腌制效果,Mg2+所需要的腌制时间较NaCl更长[34]。
钙在肉的嫩化中有着极其重要的地位。与Mg2+不同,Ca2+改善宰后(尤其是成熟阶段)肉嫩度的机制主要与钙蛋白酶系统有关。钙蛋白酶系统是肉嫩化领域研究最为广泛的内源酶系统之一。钙蛋白酶系统主要包括了2 种普遍表达的蛋白酶:μ-钙蛋白酶(calpain-1)和m-钙蛋白酶(calpain-2)。Calpain-1和Calpain-2是依据各自被激活所需的Ca2+浓度进行分类。通常,激活Calpain-2和Calpain-1活性达到50%时所需Ca2+浓度(half concentration,IC50)分别为400~800 mmol/L和3~50 mmol/L,而宰后肌肉中Ca2+浓度约为220 mmol/L[13]。因此,通常认为添加CaCl2改善肉嫩度的机制是:通过激活钙蛋白酶(尤其是体内本身无法激活的Calpain-2)降解细胞骨架蛋白,使Z-盘崩解、肌原纤维结构弱化或破坏,最终导致肉嫩度的增加。Colle等[35]研究宰后早期用CaCl2激活Calpain-2对肌肉嫩化的影响,发现向牛里脊肉注射2.2% CaCl2能有效降低其在成熟过程中的剪切力。Lawrence等[36]研究注射不同钙盐对牛背最长肌品质影响时发现,与0.1 mol/L CaCl2相比,0.3 mol/L CaCl2的嫩化效果更明显;乳酸钙、抗坏血酸钙也能改善肉的嫩度,其嫩化效果与CaCl2没有显著差别。在体外实验中,Lyu等[37]研究发现,Calpain-2结合肌原纤维和Calpain-2水解肌原纤维所需的Ca2+ IC50分别为0.60 mmol/L和0.29 mmol/L,意味着Ca2+浓度的增加会激活并诱导钙蛋白酶与肌原纤维的结合。尽管CaCl2已被广泛应用于肉的嫩化中,但仍然存在与MgCl2类似的缺点。
2.1.2 多聚磷酸盐
磷酸盐在肉及肉制品加工中应用十分广泛,具有改善肉及肉制品的嫩度、保水性、色泽以及延长货架期等功能[38]。在食品添加剂中,多聚磷酸盐主要作为肉制品的嫩化剂和保水剂,其添加量一般不超过5 g/kg(以磷酸根计);其中,三聚磷酸钠和焦磷酸钠应用最为广泛,它们的1 g/100 mL水溶液的pH值分别为9.8和10.2[38]。Sheard等[25]研究表明,相较于空白组,注射10% 5 g/100 mL三聚磷酸钠溶液腌制猪里脊肉,其pH值从5.42增加至5.75,剪切力从5 149 g减少到2 763 g;三聚磷酸钠与NaCl有协同作用,二者结合使用可以进一步降低水分损失和剪切力。Baublits等[39-40]研究磷酸盐的种类和注射量对牛肉嫩度等的影响,结果表明,三聚磷酸钠、焦磷酸钠和六偏磷酸钠均能改善肉的嫩度和多汁性,且三者之间没有显著差异。为了提高磷酸盐的功效,一般采用复合磷酸盐。Zhang Yinyin等[9]用六偏磷酸钠、三聚磷酸钠、焦磷酸钠质量比1∶2∶2的复合磷酸盐处理卤鸡胸肉,结果表明,添加量0.3%的复合磷酸盐可以显著降低卤鸡胸肉剪切力。通常,磷酸盐主要通过提高肉的pH值和离子强度[40]、螯合二价金属离子(Zn2+、Mg2+、Ca2+等)、促进肌动球蛋白的解离[41]等途径改善肉的嫩度。尽管多聚磷酸盐具有改善肉及肉制品的嫩度、持水力、色泽等品质属性的多种作用,但其安全性不容忽视。研究表明,过量的磷酸盐摄入可能引起肾衰竭或心血管疾病[42];尽管其病理机制目前尚不清楚,但应尽量减少食物中无机磷酸盐的添加量[43]。
2.1.3 碳酸盐及碳酸氢盐
近几年,碳酸盐(碳酸钠、碳酸钾)和碳酸氢盐(碳酸氢钠、碳酸氢钾)也被用于肉的嫩度、保水等品质属性的改善。作为食品添加剂,碳酸氢盐已被广泛应用于食品各个领域。在肉制品加工领域,碳酸氢盐可以提高肉的pH值和持水力,从而增加肉制品的嫩度和产量。Sheard等[25]研究发现,向猪里脊肉注射10%3 g/100 mL碳酸氢盐溶液就能得到很好的嫩化效果;碳酸氢盐与NaCl复配,嫩化效果更佳。同样,Mohan等[44]研究碳酸氢钠、碳酸氢钾和NaCl单独或复合使用对绞碎牛肉品质的影响,结果表明,碳酸氢盐显著提高了绞碎牛肉的pH值和持水性,改善绞碎牛肉的嫩度和黏性。但是,经烹饪后添加碳酸氢盐的肉外观会出现一些小孔和纤维的纵向撕裂,这可能是加热过程产生的二氧化碳引起的,也是导致肉剪切力降低的另一可能原因[25]。碳酸氢盐所引起的外观缺陷会对消费者造成负面影响,但在碳酸盐处理的肉中,这种外观缺陷却很少发现。LeMaster等[45]研究碳酸钾对新鲜猪肉品质特性的影响,用3 种不同质量浓度(0.1、0.3、0.5 g/100 mL)的碳酸钾溶液对去骨猪里脊肉进行注射腌制处理,发现质量浓度0.3 g/100 mL和0.5 g/100 mL的碳酸钾溶液均能显著降低肉的剪切力;同时,与三聚磷酸钠相比,碳酸钾和碳酸钠对肌球蛋白重链均有增溶作用。这也是碳酸盐与磷酸盐在肉的嫩化机制方面的重要区别。除畜禽肉类,碳酸盐及碳酸氢盐也用于水产品的嫩化。Chantarasuwan等[46]研究碳酸钠和碳酸氢钠对凡纳滨对虾出品率和理化特性的影响,结果表明,碳酸钠和碳酸氢钠均有助于改善凡纳滨对虾嫩度,且虾的剪切力随浸泡液pH值的增加进一步降低。这也证实了pH值的变化对肉嫩化的重要作用。
综上所述,盐酸盐、多聚磷酸盐、碳酸盐和碳酸氢盐在调控肉的嫩度方面均发挥重要作用,但作用机制有所不同。总之,无机盐改善肉嫩度的机制主要有:1)改变pH值和离子强度,增加肌丝晶格间隙,使得肌原纤维发生肿胀,持水力增加,嫩度改善;2)增加蛋白质的溶解度,促进肌动球蛋白的解离;3)激活钙蛋白酶活性,促进细胞骨架蛋白的降解等。尽管无机盐能有效改善肉的嫩度,但仍存在一系列的问题。例如,过量的钠、磷摄入会引起健康问题;钙、镁离子的低渗透率和异味;碳酸氢盐产生二氧化碳造成肉外观的劣变以及pH值升高引起的病原菌或腐败细菌的增加。因此,在选择改善肉的嫩度策略时,这些问题应给予重视。
有机酸应用于食品领域由来已久,部分有机酸(如乙酸、柠檬酸、乳酸、苹果酸等)不仅能被作为酸味剂应用在饮料、糕点、果酱等食品中,而且还具有防腐和延长货架期的作用。有机酸在肉制品加工中也有重要作用,主要用于肉的嫩化与风味的改善和病原菌的抑制等[47]。
乙酸(CH3COOH,解离常数4.75)常作为食醋(总酸质量浓度≥3.5 g/100 mL,以乙酸计)中的主要功能成分应用于食品加工中,是我国使用最多、应用最早的酸味剂。除了用于配制食醋,还可用于制作复合调味料、罐头、泡菜、腌肉等食品。柠檬酸(C6H8O7,其三级解离常数分别为3.08、4.74和5.40)常用于肉类腌制,具有提高保水力、嫩度与抑制脂质氧化的作用,也可作为金属螯合剂用于金属离子活性的控制[48]。乳酸(C3H6O3,解离常数3.86)为生物体内无氧呼吸的产物,作为食品添加剂广泛应用于食品中,除了作为酸度调节剂,还是很好的防腐剂,可用于延长食品货架期。苹果酸(C3H6O3,二级解离常数分别为3.40、5.11)在食品中用作酸度调节剂和风味增强剂。与其他有机酸类似,苹果酸也可杀灭常见食品病原体,用于新鲜蔬菜的保鲜[49]。
国内外学者已对乙酸、柠檬酸、乳酸和苹果酸在肉嫩度的改善方面开展了研究,这些有机酸均对肉的嫩化具有很好的改善作用。韩惠瑛等[50]在4 ℃条件下用体积分数0.01%~0.05%的醋酸溶液浸泡腌制鸡肉24 h(肉与腌制液质量比1∶3),发现体积分数0.02%醋酸溶液对鸡肉的嫩化效果最好。Ke Shuming等[51]研究注射柠檬酸溶液和柠檬酸溶液腌制2 种方式对牛肉嫩度的影响,结果表明,与未处理组相比,2 种方式柠檬酸处理的牛肉微观结构发生显著变化,M-线几乎消失,嫩度显著增加;这主要归因于柠檬酸诱导肌肉pH值降低至3.52,偏离肌原纤维蛋白等电点,使肌原纤维/细胞骨架蛋白上的净正电荷增加、蛋白分子间排斥力增大导致肌丝膨胀;同时,这也与M-线的消失与肌动球蛋白的解离密切相关。Berge等[52]研究宰后不同时间注射乳酸对牛肉嫩度的影响,结果表明,注射10% 0.5 mol/L乳酸溶液进行腌制能显著改善牛肉的品质特征(嫩度、拉伸强度、感官评分)。一方面,乳酸增加了组织蛋白酶B/L以及β-葡萄糖醛酸酶的活性,加速了肌球蛋白重链的降解和肌原纤维结构的破坏;另一方面,乳酸会削弱肌束膜,提高胶原蛋白热溶解性,从而有助于肉质地的改善[52]。理论上,苹果酸也具有嫩化肉的潜力,但很少直接用于肉嫩度的改善。有学者使用含有苹果酸和柠檬酸的酸橙汁、菠萝泥腌制牛排,结果表明与空白组相比,处理组有较低的剪切力[53]。
总的来说,乙酸、柠檬酸、乳酸、苹果酸均可改善肉的嫩度,其作用机制大同小异。有机酸降低肉的pH值导致以下结果:1)偏离肌原纤维蛋白等电点,由于电荷排斥作用,肌丝发生膨胀,肌肉持水力和嫩度增加;2)加速酶(尤其是组织蛋白酶)的激活,从而加速肌动球蛋白的解离和肌原纤维及细胞骨架蛋白结构弱化;3)破坏胶原蛋白分子间的交联,提高其热溶解性。但过量的有机酸会导致肉及肉制品滋味过酸,产生不良风味,使得肉制品不具备食用价值。
近年来,越来越多的学者关注外源性氨基酸对肉及肉制品品质和感官属性的改善作用。其中,组氨酸(C6H9N3O2,pI 7.59)、精氨酸(C6H14N4O2,pI 10.76)和赖氨酸(C6H14N2O2,pI 9.74)这3 种碱性氨基酸研究最为广泛。Zhou Cunliu等[54-55]研究不同浓度精氨酸和赖氨酸对猪肉乳化肠理化性质的影响,结果表明,在猪肉乳化肠中添加0.8%的精氨酸和赖氨酸均能显著提高其保水力、质构和感官品质;Zhang Yawei等[56]研究不同添加量KCl、组氨酸和赖氨酸组合的盐替代物(含39.7% NaCl、51.3% KCl及9.0% L-His和L-Lys混合物)替代NaCl对熟猪里脊肉品质特性的影响,发现盐替代物比例为50%(实际NaCl替代比例为30.15%)时不会对产品的保水性、颜色和质构等属性造成明显的不利影响。因此,组氨酸、精氨酸和赖氨酸在提高肉及肉制品品质属性方面具有广阔的应用潜力。
目前,已有研究证实外源性组氨酸、精氨酸和赖氨酸在肉中的嫩化作用。Zhang Yinyin等[9,57]研究精氨酸和赖氨酸对卤制鸡胸肉嫩度的影响及其机制,结果表明,注射0.4%精氨酸和0.4%赖氨酸并静置1 d后,卤制鸡胸肉剪切力从空白对照组的13.3 N分别降低至8.8 N和10.0 N。一方面,精氨酸和赖氨酸提高了肉的pH值,导致肌节长度和持水力的增加;另一方面,精氨酸和赖氨酸通过维持钙蛋白酶活性使肌钙蛋白-T发生降解。此外,与空白对照组相比,精氨酸处理组Ca2+/Mg2+-ATPase活性显著降低。一般认为,Ca2+-ATPase活性的降低表明肌球蛋白S1头部结构发生变化,Mg2+-ATPase活性的降低则反映了肌动球蛋白的解离;因此,精氨酸的加入可能促进了肌球蛋白结构的变化和肌动球蛋白的解离,导致肌原纤维结构弱化和鸡胸肉剪切力的降低。但是,Zou Ye等[58]在研究超声辅助组氨酸浸泡处理对牛半腱肌宰后成熟的影响时发现,肌动球蛋白的Ca2+-ATPase活性随着组氨酸浓度的增加而逐渐增加,这意味着组氨酸促进了肌球蛋白与肌动蛋白结合形成肌动球蛋白复合体。尽管如此,用质量浓度0.15 g/100 mL的组氨酸溶液浸泡处理仍能显著降低肌肉剪切力,并且超声辅助处理效果更佳。综上认为,组氨酸增加了肌节长度和可溶性蛋白含量,增强了Ca2+-ATPase和Caspase-3的活性,从而加速肉的成熟过程[58]。上述研究结果表明组氨酸、精氨酸和赖氨酸在改善肉及肉制品的嫩度方面有广阔的应用前景。
组氨酸、精氨酸和赖氨酸对肉及肉制品的嫩化机制与处理方式相关,但大致可以归纳为以下几点:1)增加肉的pH值和蛋白质溶解度,促进肌丝膨胀,从而改善肉的保水性和嫩度;2)调控Ca2+/Mg2+-ATPase活性,促进或加速肌动球蛋白的解离;3)调控Caspase-3以及钙蛋白酶活性,加速肉的成熟和肌原纤维结构的弱化。理论上,酸性氨基酸(天冬氨酸、谷氨酸)也应具有嫩化作用,但由于其低溶解性(分别为5 g/L和7.5 g/L,25 ℃)而难以应用。尽管上述3 种碱性氨基酸,尤其是精氨酸和赖氨酸,在改善肉及肉制品的嫩度等品质特性上具有多重功效,但在新鲜肉中添加会导致pH值增加,可能促进病原菌生长和诱发食品安全问题。因此,产业化使用前还需进一步研究。
除上述无机盐、有机酸、氨基酸外,还有一些其他化学物质也会影响肉的嫩度。Gao Mairui等[59]研究茶多酚对牦牛肉嫩度的影响及其作用机理;将牦牛肉切成2 cm×2 cm×2 cm小块置于200 mL不同质量浓度(0~1.5 g/100 mL)茶多酚溶液中,于50 ℃下水浴加热30 min,结果表明低质量浓度(0.75 g/100 mL)的茶多酚溶液处理可以提高牦牛肉的肌原纤维小片化指数,并明显改变其微观结构。其主要机理可能是酚类化合物诱导肌原纤维蛋白结构改变,导致肌原纤维碎片化,从而提高肉的嫩度。Deng Shaoying等[60]研究5’-磷酸腺苷(adenosine monophosphate,AMP)对猪背最长肌的嫩化作用,结果表明,在16.7 ℃、复配腌制液(4.15% NaCl、22.27 mmol/L AMP)中腌制8 h条件下猪背最长肌嫩化效果最优。这可能归因于AMP促使肌动球蛋白解离,从而有效增加了肉的嫩度。Shi Haibo等[61]研究超声联合海藻酸钾处理对老鸡胸肉嫩度的影响,结果表明,质量浓度0.4 g/100 mL的海藻酸钾单独浸泡处理可显著改善鸡胸肉的嫩度,且与超声波复合处理效果更佳。海藻酸钾与肌原纤维蛋白相互作用并诱导其形成三维网络,降低鸡胸肉中的水分损失,从而改善肉的嫩度。孟祥忍等[62]研究发现,淀粉处理后上浆猪肉片的肌纤维更细且结构更为松散,对嫩度有很好的改善作用。除淀粉外,日常烹饪所用调料(如酱油)、柠檬汁、菠萝和猕猴桃果肉等在一定程度上均可用于改善肉的嫩度。
肉的嫩化一直是肉及肉制品加工领域的研究热点。近年来,关于肉的嫩化技术层出不穷。相较于物理干预,化学干预具有低成本、低技术投入、低能耗等优点;相较于酶干预,具有易控制和工业化等特点。因此,化学干预在肉类加工领域具有巨大的应用前景。但是,化学干预调控肉嫩化的技术在实际生产中仍然存在一些问题。例如,加工处理时间长以及存在交叉污染等,需进一步研究加以解决。因此,在开发和应用新的化学物质改善肉的嫩度时,应综合考虑这些化合物对肉及肉制品品质属性和货架期等的影响。此外,化学干预还受化学物质的种类和处理方式等影响,其嫩化效果和机理不尽相同,有待进一步研究。
[1]O’QUINN T G, LEGAKO J F, BROOKS J C, et al. Evaluation of the contribution of tenderness, juiciness, and flavor to the overall consumer beef eating experience[J]. Translational Animal Science,2018, 2(1): 26-36. DOI:10.1093/tas/txx008.
[2]WARNERA R D, MCDONNELL C K, BEKHIT A E D, et al.Systematic review of emerging and innovative technologies for meat tenderization[J]. Meat Science, 2017, 132: 72-89. DOI:10.1016/j.meatsci.2017.04.241.
[3]KOOHMARAIE M, KENT M P, SHACKELFORD S D, et al. Meat tenderness and muscle growth: is there any relationship?[J]. Meat Science, 2002, 62(3): 345-352. DOI:10.1016/S0309-1740(02)00127-4.
[4]ACEVEDO-GIRALDO J D, SÁNCHEZ J A, ROMERO M H. Effects of feed withdrawal times prior to slaughter on some animal welfare indicators and meat quality traits in commercial pigs[J]. Meat Science,2020, 167: 107993. DOI:10.1016/j.meatsci.2019.107993.
[5]张宏博. 宰前因素和宰后处理对商品猪生长发育、屠宰及胴体质量和猪肉品质影响的研究[D]. 呼和浩特: 内蒙古农业大学, 2015:30-31.
[6]BISWAS A K, MANDAL P K. Meat quality analysis[M/OL].Amsterdam: Elsevier, 2020: 67-80. DOI:10.1016/B978-0-12-819233-7.00005-7.
[7]BEKHIT A E D, CARNE A, HA M, et al. Physical interventions to manipulate texture and tenderness of fresh meat: a review[J].International Journal of Food Properties, 2014, 17(2): 433-453.DOI:10.1080/10942912.2011.642442.
[8]HOPKINS D L, BEKHIT A E D. Tenderizing mechanisms:chemical[M]//MELTON L, SHAHIDI F, VARELIS P. Encyclopaedia of food chemistry. Amsterdam: Elsevier, 2014: 431-437. DOI:10.1016/B978-0-12-384731-7.00093-3.
[9]ZHANG Yinyin, ZHANG Daojing, HUANG Yajun, et al. Effects of basic amino acid on the tenderness, water binding capacity and texture of cooked marinated chicken breast[J]. LWT-Food Science and Technology, 2020, 129: 109524. DOI:10.1016/j.lwt.2020.109524.
[10]MADHUSANKHA G D M P, THILAKARATHNA R C N. Meat tenderization mechanism and the impact of plant exogenous proteases:a review[J]. Arabian Journal of Chemistry, 2021, 14: 102967.DOI:10.1016/j.arabjc.2020.102967.
[11]MUROYA S, ERTBJERG P, POMPONIO L, et al. Desmin and troponin T are degraded faster in type IIb muscle fibers than in type I fibers during postmortem aging of porcine muscle[J]. Meat Science,2010, 86: 764-769. DOI:10.1016/j.meatsci.2010.06.019.
[12]宿甲子, 孙肖明, 孟宪梅. 肌内脂肪对猪肉品质的影响及研究进展[J]. 畜牧兽医科技信息, 2020(10): 19-20. DOI:10.3969/j.issn.1671-6027.2020.10.015.
[13]BHAT Z F, MORTON J D, MASON S L, et al. Role of calpain system in meat tenderness: a review[J]. Food Science and Human Wellness,2018, 7: 196-204. DOI:10.1016/j.fshw.2018.08.002.
[14]WHIPPLE G, KOOHMARAIE M, DIKEMAN M E, et al. Predicting beef-longissimus tenderness from various biochemical and histological muscle traits[J]. Journal of Animal Science, 1990, 68(12): 4193-4199.DOI:10.2527/1990.68124193x.
[15]李桂霞, 李欣, 李铮, 等. 宰后僵直及成熟过程中羊背最长肌理化性质的变化[J]. 食品科学, 2017, 38(21): 112-118. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201721018.
[16]LI Zheng, LI Xin, GAO Xing, et al. Effect of inhibition of μ-calpain on the myofibril structure and myofibrillar protein degradation in postmortem ovine muscle[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture, 2017, 97: 2122-2131. DOI:10.1002/jsfa.8018.
[17]苟惠天, 师希雄. 细胞凋亡酶在肉品成熟过程中对其嫩度影响的研究进展[J]. 食品发酵工业, 2016, 42(5): 272-276. DOI:10.13995/j.cnki.11-1802/ts.201605047.
[18]PURSLOW P P. New developments on the role of intramuscular connective tissue in meat toughness[J]. Annual Review of Food Science and Technology, 2014, 5: 133-153. DOI:10.1146/annurevfood-030212-182628.
[19]STARKEY C P, GEESINK G H, COLLINS D, et al. Do sarcomere length, collagen content, pH, intramuscular fat and desmin degradation explain variation in the tenderness of three ovine muscles?[J]. Meat Science, 2016, 113: 51-58. DOI:10.1016/j.meatsci.2015.11.013.
[20]LEPETIT J. A theoretical approach of the relationships between collagen content, collagen cross-links and meat tenderness[J]. Meat Science, 2007, 76: 147-159. DOI:10.1016/j.meatsci.2006.10.027.
[21]LISTRAT A, LEBRET B, LOUVEAU I, et al. How muscle structure and composition influence meat and flesh quality?[J]. The Scientific World Journal, 2016: 3182746. DOI:10.1155/2016/3182746.
[22]REALINI C E, PAVAN E, JOHNSON P L, et al. Consumer liking of M. longissimus lumborum from New Zealand pasture-finished lamb is influenced by intramuscular fat[J]. Meat Science, 2021, 173: 108380.DOI:10.1016/j.meatsci.2020.108380.
[23]HUGHES J M, OISETH S K, PURSLOW P P, et al. A structural approach to understanding the interactions between colour, waterholding capacity and tenderness[J]. Meat Science, 2014, 98(3): 520-532. DOI:10.1016/j.meatsci.2014.05.022.
[24]吴亮亮, 罗瑞明, 孔丰, 等. 食盐添加量对滩羊肉蒸煮损失、嫩度及水分分布的影响[J]. 食品工业科技, 2016, 37(02): 322-325.DOI:10.13386/j.issn1002-0306.2016.02.056.
[25]SHEARD P R, TALI A. Injection of salt, tripolyphosphate and bicarbonate marinade solutions to improve the yield and tenderness of cooked pork loin[J]. Meat Science, 2004, 68(2): 305-311.DOI:10.1016/j.meatsci.2004.03.012.
[26]OFFER G, TRINICK J. On the mechanism of water holding in meat:the swelling and shrinking of myofibrils[J]. Meat Science, 1983, 8(4):245-281. DOI:10.1016/0309-1740(83)90013-X.
[27]刘成花, 李顺, 张雅玮, 等. 低钠干腌肉加工过程中肌内结缔组织特性[J]. 食品科学, 2018, 39(1): 91-98. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201801014.
[28]PATEIRO M, MUNEKATA P E S, CITTADINI A, et al. Metallicbased salt substitutes to reduce sodium content in meat products[J].Current Opinion in Food Science, 2021, 40: 21-31. DOI:10.1016/j.cofs.2020.10.029.
[29]甘潇, 李洪军, 贺稚非. 以不同比例KCl替代NaCl制备低盐腊肉其理化及品质特征的变化[J]. 食品与发酵工业, 2020, 46(9): 176-184.DOI:10.13995/j.cnki.11-1802/ts.023166.
[30]WILAILUX C, SRIWATTANA S, CHOKUMNOYPORN N, et al.Texture and colour characteristics, and optimisation of sodium chloride, potassium chloride and glycine of reduced sodium frankfurter[J]. International Journal of Food Science and Technology,2020, 55: 2232-2241. DOI:10.1111/ijfs.14476.
[31]BARAT J M, PÉREZ-ESTEVE E, ARISTOY M C, et al. Partial replacement of sodium in meat and fish products by using magnesium salts. A review[J]. Plant Soil, 2013, 368: 179-188. DOI:10.1007/s11104-012-1461-7.
[32]LAWLESS H T, RAPACKI F, HORNE J, et al. The taste of calcium and magnesium salts and anionic modifications[J]. Food Quality and Preference, 2003, 14: 319-325. DOI:10.1016/s0950-3293(02)00128-3.
[33]PALLADINO D K, BALL H R. Effects of selected inorganic salts on certain tenderness characteristics of spent hen muscle[J]. Journal of Food Science, 1979, 44(2): 322-326. DOI:10.1111/j.1365-2621.1979.tb03780.x.
[34]ALIÑO M, GRAU R, TOLDRÁ F, et al. Physicochemical changes in dry-cured hams salted with potassium, calcium and magnesium chloride as a partial replacement for sodium chloride[J]. Meat Science,2010, 86: 331-336. DOI:10.1016/j.meatsci.2010.05.003.
[35]COLLE M J, NASADOS J A, ROGERS, J M, et al. Strategies to improve beef tenderness by activating calpain-2 earlier postmortem[J].Meat Science, 2018, 135: 36-41. DOI:10.1016/j.meatsci.2017.08.008.
[36]LAWRENCE T E, DIKEMAN, M E, HUNT M C, et al. Effects of calcium salts on beef Longissimus quality[J]. Meat Science, 2003, 64:299-308. DOI:10.1016/s0309-1740(02)00201-2.
[37]LYU J, ERTBJERG P. Ca2+-Induced binding of calpain-2 to myofibrils: preliminary results in pork Longissimus thoracis muscle supporting a role on myofibrillar protein degradation[J]. Meat Science,2020, 172: 108364. DOI:10.1016/j.meatsci.2020.108364.
[38]LONG N H B S, GÁL R, BUŇKA F. Use of phosphates in meat products[J]. African Journal of Biotechnology, 2011, 10(86): 19874-19882. DOI:10.5897/AJBX11.023.
[39]BAUBLITS R T, POHLMAN F W, BROWN A H, et al. Enhancement with varying phosphate types, concentrations, and pump rates,without sodium chloride on beef Biceps femoris quality and sensory characteristics[J]. Meat Science, 2006, 72: 404-414. DOI:10.1016/j.meatsci.2005.08.006.
[40]BAUBLITS R T, POHLMAN F W, BROWN A H, et al. Effects of sodium chloride, phosphate type and concentration, and pump rate on beef Biceps femoris quality and sensory characteristics[J]. Meat Science, 2005, 70: 205-214. DOI:10.1016/j.meatsci.2004.12.011.
[41]SHEN Qingwu, SWARTZ D R, WANG Zhenyu, et al. Different actions of salt and pyrophosphate on protein extraction from myofibrils reveal the mechanism controlling myosin dissociation[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture, 2016, 96(6): 2033-2039.DOI:10.1002/jsfa.7314.
[42]CÂMARAA A, VIDALA V, SANTOSA M, et al. Reducing phosphate in emulsified meat products by adding chia (Salvia hispanica L.)mucilage in powder or gel format: a clean label technological strategy[J]. Meat Science, 2020, 163: 108085. DOI:10.1016/j.meatsci.2020.108085.
[43]KETTELER M, WOLF M, HAHN K, et al. Phosphate: a novel cardiovascular risk factor[J]. European Heart Journal, 2013, 34(15):1099-1101. DOI:10.1093/eurheartj/ehs247.
[44]MOHAN A, JAICO T, KERR W, et al. Functional properties of bicarbonates on physicochemical attributes of ground beef[J]. LWTFood Science and Technology, 2016, 70: 333-341. DOI:10.1016/j.lwt.2016.02.053.
[45]LEMASTERA M N, CHAUHAN S S, WICK M P, et al. Potassium carbonate improves fresh pork quality characteristics[J]. Meat Science,2019, 156: 222-230. DOI:10.1016/j.meatsci.2019.05.019.
[46]CHANTARASUWAN C, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W.Effects of sodium carbonate and sodium bicarbonate on yield and characteristics of Pacific white shrimp (Litopenaeus vannamei)[J].Food Science and Technology International, 2011, 17(4): 403-414.DOI:10.1177/1082013211398802.
[47]DROSINOS E H, MATARAGAS M, KAMPANI A, et al. Inhibitory effect of organic acid salts on spoilage flora in culture medium and cured cooked meat products under commercial manufacturing conditions[J]. Meat Science, 2006, 73(1): 75-81. DOI:10.1016/j.meatsci.2005.11.003.
[48]JOYE I J. Acids and bases in food[M]//MELTON L, SHAHIDI F,VARELIS P. Encyclopaedia of food chemistry. Amsterdam: Elsevier,2019: 1-9. DOI:10.1016/B978-0-08-100596-5.21582-5.
[49]KIM J H, KWON K H, OH S W. Effects of malic acid or/and grapefruit seed extract for the inactivation of common food pathogens on fresh-cut lettuce[J]. Food Science and Biotechnology, 2016, 25:1801-1804. DOI:10.1007/s10068-016-0274-5.
[50]韩惠瑛, 朱迎春, 李海虹. NaCl和有机酸对鸡肉嫩度的影响[J]. 中国畜牧兽医文摘, 2014(12): 202-203.
[51]KE Shuming, HUANG Yan, DECKER E A, et al. Impact of citric acid on the tenderness, microstructure and oxidative stability of beef muscle[J]. Meat Science, 2009, 82: 113-118. DOI:10.1016/j.meatsci.2008.12.010.
[52]BERGE P, ERTBJERG P, LARSEN L M, et al. Tenderization of beef by lactic acid injected at different times post mortem[J]. Meat Science,2001, 57: 347-357. DOI:10.1016/S0309-1740(00)00110-8.
[53]LAWRENCE M T, LAWRENCE T E. At-home methods for tenderizing meat using blade tenderization, lime juice and pineapple puree[J]. Meat Science, 2021, 176: 108487. DOI:10.1016/j.meatsci.2021.108487.
[54]ZHOU Cunliu, LI Jun, TAN Shengjiang, et al. Effects of L-arginine on physicochemical and sensory characteristics of pork sausage[J].Advance Journal of Food Science and Technology, 2014, 6(5):660-667. DOI:10.19026/ajfst.6.91.
[55]ZHOU Cunliu, LI Jun, TAN Shengjiang. Effect of L-lysine on the physicochemical properties of pork sausage[J]. Food Science and Biotechnology, 2014, 23(3): 775-780. DOI:10.1007/s10068-014-0104-6.
[56]ZHANG Yawei, GUO Xiuyun, LIU Tongtong, et al. Effects of substitution of NaCl with KCl, L-histidine, and L-lysine on instrumental quality attributes of cured and cooked pork loin[J]. CyTA-Journal of Food,2018, 16(1): 877-883. DOI:10.1080/19476337.2018.1493538.
[57]ZHANG Yinyin, ZHANG Daojing, HUANG Yajun, et al. L-Arginine and L-lysine degrade troponin-T, and L-arginine dissociates actomyosin: their roles in improving the tenderness of chicken breast[J]. Food Chemistry, 2020, 318: 126516. DOI:10.1016/j.foodchem.2020.126516.
[58]ZOU Ye, JIANG Di, XU Pingping, et al. Evaluation of the postmortem ageing process of beef M. semitendinosus based on ultrasound-assisted L-histidine treatment[J]. Ultrasonics Sonochemistry, 2020, 69: 105265.DOI:10.1016/j.ultsonch.2020.105265.
[59]GAO Mairui, XU Qianda, ZENG Weicai. Effect of tea polyphenols on the tenderness of yak meat[J]. Journal of Food Processing and Preservation, 2020, 44(5): e14433. DOI:10.1111/jfpp.14433.
[60]DENG Shaoying, WANG Daoying, ZHANG Muhan, et al. Application and optimization of the tenderization of pig Longissimus dorsi muscle by adenosine 5’-monophosphate (AMP) using the response surface methodology[J]. Animal Science Journal, 2016, 87(3): 439-448.DOI:10.1111/asj.12434.
[61]SHI Haibo, ZHANG Xinxiao, CHEN Xiao, et al. How ultrasound combined with potassium alginate marination tenderizes old chicken breast meat: possible mechanisms from tissue to protein[J]. Food Chemistry, 2020, 328: 127144. DOI:10.1016/j.foodchem.2020.127144.
[62]孟祥忍, 高子武, 陈胜姝, 等. 不同种类淀粉对上浆猪肉片品质的影响[J]. 食品工业科技, 2020, 41(4): 36-41. DOI:10.13386/j.issn1002-0306.2020.04.007.
Recent Progress on Chemical Intervention in Regulating Tenderness of Meat and Meat Products
陈李, 周存六. 化学干预调控肉及肉制品嫩度的研究进展[J]. 肉类研究, 2021, 35(3): 53-59. DOI:10.7506/rlyj1001-8123-20210323-081. http://www.rlyj.net.cn
CHEN Li, ZHOU Cunliu. Recent progress on chemical intervention in regulating tenderness of meat and meat products[J].Meat Research, 2021, 35(3): 53-59. DOI:10.7506/rlyj1001-8123-20210323-081. http://www.rlyj.net.cn